أ .أشواق عبدالرحمن العطيوي

محضرة مختبرات- قسم الكيمياء-كلية التربية بالزلفي

الأنزيمات

الأنزيمات


إن من أهم الخصائص التي تنفرد به الخلية الحية هي قدرتها على القيامبتفاعلات كيميائية معقدة بسرعة فائقة في درجة حرارة و pH الوسطالمحيط بهاومثل هذه التفاعلات قد لا تحدث أصلاً، أو تسير ببطء شديد،في معزل عن الخلايا الحيةوالعوامل الأساسية التي تشترك في تلكالتفاعلات الحيوية الهامة داخل الخلية تنتمي إلى مجموعة من الموادالبروتينية تسمى الانزيمات. فالانزيم  Enzyme إذن عبارة عن بروتين يصنعداخل الخلية ويساهم في اسراع (يلامستفاعل حيوي بحيث تتمشى سرعةالتفاعل مع متطلبات الخلية للمحافظة على الحياة داخلهاويشبه في عمله هذا عمل العوامل اللمسيةCatalysts التي تستعمل لإسراع التفاعلات الكيميائية العادية في المخبر.

 

 

 تأثير تركيز الأنزيم وتركيز مادة التفاعل

تتناسب سرعة أي تفاعل حيوي (يلامسه الانزيم الخاص بهطرداً مع تركيز الانزيم،

 

 تأثير الحرارة   Effect of Temperature

تتأثر معظم التفاعلات الكيميائية بالحرارة، والتفاعلات الحيوية التي تلامسها الانزيمات تعتبر هي الأخرىحساسة للتغيرات في درجة الحرارةفالحرارة المرتفعة قد تفقد الانزيم طبيعته البروتينية، وبالتالي فإنسرعة التفاعل الذي يلامسه تنقص بسبب قلة التركيز الانزيمي الفعال.

فمثلاً برفع درجة الحرارة إلى 45م ْ تقريباً يزداد معدل سرعة التفاعل، أما درجات الحرارة الأعلى من تلكالدرجة فإنها تحطم الطبيعة البروتينية للانزيم تدريجياً، وعند الوصول إلى الدرجة 55 ْ فإن الانزيم يتحطمكلياً، وبالتالي يفقد قدرته على ملامسة وإسراع التفاعل الحيوي، مما ينتج عنه توقف التفاعل نهائياً بعدتلك الدرجة وذلك بعد أن يبطء إلى حد كبير عند حدوث التحطم الحراري Thermal Denaturation.

 

 تأثير درجة الحموضة Effect of pH  

باعتبار أن الانزيمات هي مواد بروتينية (تحوي أحماضاً أمينيةفإن درجة pH الوسط ذات تأثير كبير علىالطبيعة الأيونية لمجاميع الامينو والكربوكسيل الحرة في البروتين، وذلك بالطبع يؤثر على مركز الفعاليةوالشكل الفراغي للانزيم بشكل كبير.

وبالإضافة إلى تأثير الـ pH في الطبيعة الأيونية للأحماض الأمينية في الانزيم، فإن درجات الحموضةالعالية والمنخفضة قد تفقد الانزيم طبيعته البروتينية كلياً، أي تحطمها مما ينتج عنه فقدان فعاليتهوالمنخفضة قد تفقد الانزيم طبيعته البروتينية كلياً، أي تحطمها مما ينتج عند فقدان فعاليته في إسراعالتفاعل الذي يلامسهوهذه هي في الواقع العوامل المحددة لعلاقة الـ pH بفعالية الانزيم وأن هناكدرجة pH تعتبر مثلى بالنسبة لسرعة التفاعل وتسمى بالدرجة الملائمة Optimal pH.

وعلى ذلك فإن من المهم في الدراسات الانزيمية تحديد درجة الـ pH المثلى بدقة أو المدى قد تتراوحعندهومن ثم فإن مزيج التفاعل يجب وضعه في محلول منظم (Buffer) ذي فعالية تنظيمية عند الحدالملائم من pH، وبذلك تتم السيطرة على تغيرات درجة الحموضة التي قد تحدث أثناء التفاعل لضمانالفعالية القصوى للانزيمومن الطبيعي أن ينطبق نفس الكلام على التفاعلات الحيوية داخل الخلية (In Vivo). وبذلك نستطيع أن نستنتج أن الوسط الخلوي يقوم بدور المحلول المنظم (في الدراسات المخبريةأي خارج الخلية In vitro) بشكل فعال ويؤمن سير جميع التفاعلات التي تحدث داخل الخلية، لأنه إذا لميحدث هذا فإنه سيحدث اضطراب شديد في جميع أنظمة الخلية المرتبطة ببعضها ارتباطاً وثيقاً.

 

5- تنشيط الأنزيمات Activation

يتواجد العديد من الانزيمات بصورة بروتينات بسيطة قادرة على القيام بعملها دون الحاجة إلى أيةعوامل إضافيةعلى أن هناك كثيراً من الانزيمات الأخرى لا تستطيع في حالتها الطبيعية ان تقومبعملها التلامسي في التفاعلات الحيويةوتسمى الانزيمات في مثل هذه الحالة Froenzymes أوZymogens (مولدات الانزيمات)، وهذه تحتاج إلى بعض العوامل الإضافية لتنشيطها وتحويلها بذلك إلىانزيمات فعالةفمثلاً المولدات Trypsinogen و Pepsinogen هي مولدات لانزيم التريبسين Trypsinوالببسين Pepsin، وقد أمكن عزلها ودراستها بعناية.

ولتحويل إنزيم غير فعال إلى صورته الفعالة، هناك عدة عوامل يمكن اللجوء إليها وهي:

 

1- تحتاج بعض الأنزيمات إلى نزع مجموعة معينة من الجزيء البروتيني لتحويلها إلى الصورة النشطة.وهذه المجموعة غالباً ما تكون عبارة عن ببتيد Peptide (مؤلف من عدة أحماض أمينيةيعوق عملالانزيم بسبب وجوده فوق مركز فعاليته.

فمثلاً، يتحول المولد ترببسينوجين غير الفعال تريبسين وذلك بنزع ببتيد مؤلف من ستة أحماض أمينيةوهي (فالين – (حمض اسبارتيك) 4 – لايسين)، وتتم هذه العملية بواسطة انزيم خاص يسمىEnterokinase.

 

2- تعتبر المحافظة على مجموعة السلفهايدريل (-SH) في جزيء الانزيم البروتيني من عوامل التنشيطفي بعض أنواع الانزيمات، إذ أن هذه المجموعات هي التي تحافظ على المركز الفعال في الانزيم أوتكون جزءاً أساسياً منهفإذا ما تعرض الانزيم من هذا النوع إلى جو من الاوكسجين (الهواء مثلاًفإنتلك المجموعة تتأكسد إلى مجموعة ثنائي الكبريتيد (-S-S-) مما يفقد الانزيم فعاليتهفإذا حدث مثلهذا فإنه لا بد من إضافة عامل مختزل مناسب لإعادة تكوين مجموعة (-SH) وبذلك فقد تعود للانزيمفعاليته ونشاطه.

 

3- ثمة عامل آخر من عوامل تنشيط الانزيمات وهو وجود مادة إضافية (تسمى بالعامل المرافقCofactor) مع الجزيء البروتيني لكي يصبح الانزيم فعالاًويمكن تقسيم العوامل المرافقة إلى ثلاثةأقسام:

أ - مجاميع لابروتينية (ليس لها خصائص الأحماض الأمينية) Prosthetic Groups. وهذه يمكن اعتبارهاكعامل مرافق مرتبط بشكل قوي بجزيء الانزيم البروتيني ولا يستطيع أي انزيم يحتاج إلى مثل هذهالمجاميع القيام بعمله في غيابها.

ب - مرافقات الأنزيمات Coenzymes، وهي عبارة عن جزيئات عضوية صغيرة نسبياً ومقاومة للحرارة وتتحرربسهولة من جزيء الانزيم عند الحاجةوسندرس مرافقات الانزيمات بالتفصيل فيما بعدوتعتبر بعضالفيتامينات الهامة مرافقات انزيمات ذات دور  حيوي هام، مثل الرايبوفلافين (فيتامين B2والنياسينوالثيامين (فيتامين B1والبيريدوكسين (فيتامين B6وغيرها.

ج - المنشطات المعدنية Metal Activator مثل أيونات البوتاسيوم والمغنيزيوم والمغنيز والكالسيوموغيرهاوهذه قد ترتبط بجزيء البروتين ارتباطاً ضعيفاً أو أنها تتحد معه بشكل وثيق وذلك مع مجاميعالامينو أو الكربوكسيل أو الفينول.

 

 

 تثبيط (أو إعاقةالانزيمات Inhibition

 

توجد بعض المركبات (غير مواد التفاعل الخاصة بكل انزيمالتي يمكنها أن ترتبط مع بعض الانزيمات،وبذلك تعيقها أو تمنعها من القيام بوظيفتهاومثل هذه المركبات تسمى بالمواد المثبطة – أوالمانعة Inhibitors. ويقسم التثبيط بشكل عام إلى قسمين:

 

أ - تثبيط عكسي أو تنافسي Reversible or Competitive:

وفي هذه الحالة تتنافس المادة المانعة مع مرافق الانزيم أو المادة المتفاعلة نفسها على المركزالفعال في الانزيم، وبذلك تقل فعالية الانزيم ولكنها لا تتلاشي نهائياًويمكن التغلب على تأثير المادةالمانعة في تنافسها على المركز الفعال في الانزيمويمكن الاستنتاج بان مقدار التثبيط في هذهالحالة يعتمد على العوامل الآتية:

1- تركيز المادة المانعة (المثبطة).

2- تركيز المادة المتفاعلة.

3- قابلية الارتباط النسبي لكل من المادة المانعة والمتفاعلة مع الانزيم.

 

وعلى سبيل المثال، فإن حمض المالونيك (HOOC-CH2-COOH) Malonic Acid الذي يشبه في تركيبهالبنائي حمض السكسينيك (HOOC –CH2-CH2-COOH) Succinic Acid يعتبر مادة مثبطة تنافسياً للانزيمالذي ينزع الهيدروحين من الحمض الأخير والمسمى Succinic Dehydrogenase. فإذا تواجد حمضالمالونيك بتركيز عال فإن نشاط ذلك الانزيم يقل بدرجة كبيرة لأن هذا الحمض يحتل المركز الفعال فيه.على أنه يمكن التغلب على ذلك التثبيط بزيادة تركيز حمض السكسينيك أي مادة التفاعل.

 

ب - تثبيط غير عكسي أو لا تنافسي  Non-Competitive Inhibition

وفي هذه الحالة، فإنه عندما يحدث أن يتحد انزيم معين مع مثل هذه المواد ويحدث التثبيط، فإنه لايمكن إعادة نشاط الانزيم عن طريق زيادة تركيز المادة المتفاعلة – كما في الحالة السابقة – إذ أنالمادة المانعة اللاتنافسية تلتصق بالمركز الفعال للانزيم بشكل لا يمكن معه نزعها بعد ذلكوغالباً ماتنتهي مثل هذه الحالة بموت الكائن الحي عندما يتوقف نشاط انزيم حيوي هام.

ويتأثر مقدار التثبيط في هذه الحالة بعاملين فقط وهما:

1- تركيز المادة المانعة.

2- قوة جذب الأنزيم للمادة المانعة.

ويلاحظ هنا أن تركيز المادة المتفاعلة ليس له أية علاقة أو تأثير على تثبيط أو تنشيط الانزيموكمثالعلى هذا النوع من المواد المثبطة (التي يمكن وصفها بأنها سامةالمركب اسيتاميد اليود(ايودواسيتاميد الذي يرتبط بمجموعة السلفهايدريك SH – التي تشكل المركز الفعال في الانزيمphosphate dehydrogenase, ولا تخفى أهمية معرفة تأثير مثل تلك المواد على النشاط الانزيمي لكييمكن تجنب اضافتها للمواد الغذائية أثناء انتاجها صناعياً – كبعض المعلبات والمعجنات – أو عند إجراءالدراسات المختلفة على التفاعلات الملامسة انزيمياً.

 

 دقة الأنزيمات  Specificity

لا بد من التنويه ثانية بأن لكل تفاعل حيوي انزيم خاص به لا يمكن أن يقوم مقامه في ذلك التفاعلبالذات أي انزيم آخر، وعلى ذلك فإن هناك عدداً كبيراً من الانزيمات لملامسة عدد كبير من التفاعلاتالحيويةوتعزى دقة العمل الانزيمي إلى طبيعة تكوين الجزيء البروتيني في الانزيم والمركز الفعالفيه، وكذلك التركيب البنائي والتوزيع الفراغي للمواد المتفاعلة.

فهناك ما يسمى بدقة الانزيم بالنسبة لمجموعة بالذات توجد في سلسلة من المركبات، ويسمى هذاالنوع من الدقة Group Specificity. فمثلاً قد يؤثر انزيم معين على سلسلة السكريات السداسية الالدهيد(الدوهكسوزات Aldohexoses) كما يحدث عند فسفرة عدة هكسوزات بواسطة انزيم Kinase في وجودATP. أما إذا أثر انزيم معين على الجلوكوز فقط من بين جميع السكريات فإن ذلك الانزيم يتصف بالدقةالمطلقة (Absolute Specificity).

وهناك عامل آخر من عوامل الدقة في عمل الانزيمات وهو التركيب الفراغي للانزيم بالنسبة للموادالمتفاعلة Stereospecificity، فمثلاً توجد بعض الانزيمات التي لا تؤثر إلا على المشابهات الضوئية منالنوع D، بينما تؤثر انزيمات أخرى على المشابهات الضوئية من النوع L. وبعض الإنزيمات تحول حمضأميني من النوع – L إلى مخلوط راسيمي من النوعين D و L وتسمى مثل هذه الانزيمات Racemasesكما يحدث بالنسبة للالانينوهناك بعض الأنزيمات التي تميز بين المشابهات الهندسية Cis و Trans،فالانزيم الذي يؤثر على المشابه Cis لا يؤثر على الآخر وبالعكسفالانزيم Fumarase يضيف جزيء ماءإلى الحمض Trans (فيوماريك)، ولا يؤثر إطلاقاً على الحمض Cis (مالييك Maleic). كذلك تتميز بعضالانزيمات بالدقة المتناهية في مهاجمة ذرة معينة فقط (أو مجموعةفي الجزيء الذي يحتوي علىمستوى تماثل ولا مجال للدخول في تفاصيل ذلك.

 

 التسمية والتصنيف Nomenclature and Classification

سبق أن ذكرنا أن هناك عدداً كبيراً من الانزيمات التي تلامس العديد من التفاعلات الحيويةوليس منالسهل تصنيف جميع الانزيمات تصنيفاً دقيقاً يراعي فيه التركيب البنائي لجزيء البروتين في كل منها،أو حتى حسب المادة التي يؤثر عليها الانزيم وقد انشئت لجنة خاصة بالانزيمات في الاتحاد الدوليللكيمياء الحيوية – عام 1964 – لغرض وضع نظام محدد لتسمية وتصنيف الانزيمات، إلا أن مقترحاتها لمتلق استعمالاً على نطاق واسع في مراجع الكيمياء الحيوية رغم انقضاء بضع سنين عليها، والأرجح أنهستمر بضع سنوات أخرى قبل أن تستعمل التسمية المنظمة التي اقترحتها تلك اللجنة على نطاق واسع.

وسنكتفي فيما يلي ببيان الأقسام الرئيسية التي تصنف تحتها الانزيمات وذلك حسب المادة التي تؤثرعليها.

 

أولاً - الأنزيمات المحللة  Hydrolytic Enzymes:

وهي التي تلامس التفاعلات التي تنكسر فيها رابطة معينة في جزيئات المادة المتفاعلة وتضاف فينفس الوقت عناصر الماء (H-OH) إلى المواد الناتجة، وغالباً ما تكون مثل هذه التفاعلات عكسية ويقعفي نطاق هذه المجموعة من الانزيمات الآتية:

 

أ - الاستريزات   Esterases

وهي التي تلامس تحليل الروابط الاستريةوالتصنيف الأدق للانزيمات التي تنتمي إلى هذا القسميعتمد على نوع الحمض ونوع الكحول اللذين يؤلفا الاستروبعض هذه الانزيمات تتصف بالدقة بالنسبةلمجموعة من المركبات والبعض الآخر يتصف بالدقة المطلقةويقع تحت هذا القسم ما يلي:

1- الاستريزات البسيطة وهي التي تلامس تحلل (أو تركيبالاسترات البسيطة التي تتألف من الأحماضالدهنية والكحولات ذات السلسلة الكربونية القصيرة، أي التي لها وزن جزيئي منخفض نسبياً.

2- الأنزيمات المحللة للدهون الحقيقية True Lipases وهي التي تلامس تحلل (أو تركيبالدهون إلىاحماض دهنية (وزنها الجزيئي عاليوجليسرول، ومن أمثلتها ليباز البنكرياس وغيره.

3- الأنزيمات المحللة لاسترات الفوسفات Phosphatases وهي التي تحلل استرات حمض الفوسفوريكإلى كحول وفوسفات غير عضوية هي عبارة عن خليط من الايونين HPO4--, H2PO4-- وذلك يعتمد علىدرجة pH الوسط، ولهذا السبب يستعمل الرمز Pi اختصاراً للدلالة على الفوسفات الناتجة.

4- الأنزيمات المحللة للبيروفوسفات Pyrophosphateses وهي التي تحلل روابط البيروفوسفات (بينجزيئين حمض الفوسفوريكإلى اورتو فوسفات (أحادية).

5- الأنزيمات المحللة للاحماض النووية Nucleases إلى نيوكليوتيدات أحادية أو مركبةومثال عليهاالانزيم المحلل لحمض RNA والمسمى Ribonuclease.

 

 

ب - الأنزيمات المحللة للكربوهيدرات Carbohydrases

 

وهي التي تحلل الرابطة الجليكوزيدية في السكريات البسيطة والمركبة والعديدة وينتمي إليها:

1- الجليكوزيديزات Glycosidases وهي التي تحلل الجليكوزيدات البسيطة أو المركبة إلى سكرياتبسيطةومثال عليها أنزيم Invertase الذي يحلل السكروز إلى جلوكوز وفركتوز.

2- الأنزيمات المحللة للسكريات العديدة Polysaceharidases (مثل النشاء، السيللوز والجليكوجن...) إلىالوحدات الأساسية المكونة لها مثل الجلوكوز والمالتوزومثال على هذه الانزيماتالاميلاز – الفا(Amylase-α) الذي يحلل الجليكوجن والنشاء إلى جلوكوز ومالتوز.. ونواتج أخرى لا تعطي مع اليود لوناًأزرقاً (وهو الاختبار الخاص بالنشاء). كذلك فالانزيم اميلاز – ابيتا (Amylase-β) يحلل النشاء والجليكوحنإلى مالتوز وسكريدات عديدة أخرى ذات سلسلة أقصر من وحدات الجلوكوز.

 

 

ج - الأنزيمات المحللة للبروتينات  Proteases

 

وهي التي تهاجم الرابطة الببتيدية في البروتينات أو الببتيدات.

ويمكن التمييز بين هذين النوعينفالانزيمات المحللة للببتيدات Peptidases تعمل على تحليل الرابطةالببتيدية القريبة من مجموعة امينو أو مجموعة كربوكسيل حرةومنها ما يحتاج إلى وجود مجموعةكربوكسيل حرة في مادة التفاعل ليهاجم الرابطة الببتيدية المجاورة لها، ويسمى هذا النوع Carboxy Peptidases . ومنها ما يحتاج إلى مجموعة أمينو حرة ليهاجم الرابطة الببتيدية المجاورة لها ويسمىAmino Peptipases. أما الانزيمات المحللة للبروتينات Proteinases (وتسمى أحياناً Endopeptidases) فإنهاتهاجم الروابط الببتيدية الداخلية في جزيء البروتين، ومثال عليها الببسين والتريبسين.

 

 

ثانياًالأنزيمات المفسفرة Phosphorylases

 

 

 

أ - الأنزيمات المفسفرة للسكريات العديدة:

 

وهي التي تلامس كسر الرابطة الجليكوزيدية في السكريدات العديدة مع إضافة جزيئات فوسفات إلىالوحدات البنائية في السكريد العديد، أي لإنتاج جلوكوز -1- فوسفات.

 

ب - الأنزيمات المفسفرة للنيوكليوتيدات العديدة:

 

وهي تلامس عكسياً تكوين النيوكليوتيدات العديدة كما تبين المعادلة التالية:

 

نيوكليوتيد عديد + n (فوسفات)       n (نيوكليوريد ثنائي للفوسفات)

 

ثالثاًأنزيمات الأكسدة والاختزال  Oxidation Reduction Enzymes

وهذه المجموعة من الانزيمات تلعب دوراً حيوياً في منتهى الأهمية في تفاعلات التمثيل الغذائي كماسيذكر في حينه بالتفصيلوالأقسام الهامة التي تنتمي إلى هذه المجموعة هي:

 

 

أ - الأنزيمات النازعة للهيدروجين Dehydrogenases

 

غالباً ما تحدث عملية الأكسدة لمادة بيولوجية معينة عن طريق نزع ذرتي هيدروجين منهاويقوم بهذهالعملية انزيم يختص بكل تفاعل حيوي ويتصف بالدقة المطلقة في بعض الأحيان

 

 

 

بالأنزيمات المؤكسدة Oxidases 

 

وهي الأنزيمات التي تستطيع استخدام الاوكسجين مباشرة (هوائيةلإتمام أكسدة مواد التفاعل فيكل حالةمثل الانزيمات المؤكسدة للسيتوكروم Cytochrome Oxidase وللمرافقات الفلافينية Flavin Enzymes، وسيمر ذكر ذلك في حينه أيضاً.

 

 

رابعاًالأنزيمات الناقلة Transferases

 

وهذه المجموعة من الانزيمات تلامس عكسياً عملية نقل مجموعة معينة من مادة إلى أخرى من الموادالمتفاعلةفمثلاً الانزيمات الناقلة لمجموعة الامينو Transaminase تلامس عملية نقل مجموعة امينو منحمض اميني إلى حمض الفلكيتوني، وينتج بذلك حمض أميني وآخر الفا – كيتوني مختلفين عن الأحماضالأصليةوعلى سبيل المثال، فالانزيم (جلوتاميك – اسبارتيك ترانس امتيازيلامس نقل مجموعة الامينومن حمض الجلوتاميك إلى حمض اوكزال خليك الذي يتحول إلى حمض الاسبارتيكوسيدرس ذلكبالتفصيل في فصل خاص بتمثيل الاحماض الامينية.

 

 

خامساً- الانزيمات النازعة لمجموعة الكربوكسيلDecarboxylases 

 

وهذه المجموعة من الانزيمات تلامس عملية نزع مجموعة الكربوكسيل – على صورة ثاني اوكسيدالكربون CO2 – من مادة التفاعلويقع تحت هذه المجموعة قسمان حسب نوع الحمض الذي يجري نزعمجموعة الكربوكسيل منه:

أمن الأحماض الأمينيةوهذه تنتشر بكثرة من الكائنات الدقيقة، وهي مسؤولة عن تكوين الاميناتمن الأحماض الأمينية

 

بمن الأحماض الكيتونية:

 

وهي مهمة في إطلاق CO2 أيضاًومن أمثلتها نزع مجموعة الكربوكسيل من حمض اوكرال خليكوتكوين حمض البيروفيك

 

سادساً- أنزيمات الاماهةHydrases  

 

وهي التي تلامس عملية إضافة (أو نزعجزيء ماء إلى مادة التفاعل المناسبة، مثل الانزيم Fumaraseالذي يلامس التفاعل العكسي التالي ( ماء + فيوماريك          ماليك)

 

 

سابعاً-  أنزيمات التماكب Isomerases

 

وتشمل هذه المجموعة عدداً كبيراً من الانزيمات تختلف فيما بينها بحسب نوع التماكب الذي تقوم به.وبشكل عام فإن الاسم (ايسوميرازيشير إلى الانزيم الذي يلامس عملية اعادة تنظيم داخل الجزيءنفسه وانتاج مركب آخر هو عبارة عن مماكب للأول (انظر الفقرة 2-2 حول التشابه الفراغي). ويمكنتقسيم هذه المجموعة كما يلي:

 

أ - Racemases تلامس عملية تحويل مشابه ضوئي إلى آخر – جزئياً – لإنتاج مخلوط راسيمي.

ب - Epimerases تلامس عملية تحويل مركب نشط ضوئياً إلى المشابه Epimer له.

ج - Cis – Trans Isomerase تلامس عملية تحويل المشابه الهندسي Cis – Trans وبالعكس.

د - Mutases تلامس عملية نقل مجموعة فوسفات من ذرة إلى أخرى في نفس الجزيء.

هـ - Aldo–Keto Isomerases وهي التي تحول سكر الدهيدي (Aldose) إلى المشابه الكيتوني (Ketose).وهناك أنواع أخرى غيرها.

 

9- الأنزيمات كبروتينات Enzymes as proteins

لقد عرف حتى الآن أكثر من ألف انزيم ودرس منها بالتفصيل أكثر من مئة، ومن هذا العدد جرى تحليلخمسة عشر انزيماً لمعرفة بناءها الفراغي بواسطة استعمال نظام انحراف أشعة (X). واستناداً إلى ماأمكن معرفته من تلك الدراسات تبين أن البروتينات الانزيمية يمكن أن تقسم إلى ثلاث مجموعات رئيسية:

 

أ- الأنزيمات (الأحاديةالمؤلفة من سلسلة ببتيد عديد واحدة تحوي المركز الفعال في الانزيمويطلقعلى هذه المجموعة الانزيمات الوحيدة Monomeric Enzymes أي انها مؤلفة من تحت وحدة واحدة لاترتبط بغيرها.

 

بالأنزيمات المركبة Oligomeric Enzymes وهي تلك التي تتألف من عدد من تحت الوحدات (الحدالأدنى اثنتان وقد يصل عدد تحت الوحدات إلى 60) ترتبط مع بعضها بشكل قوي لتؤلف الجزيء الانزيميالفعال حيوياً.

جالمعقدات متعددة الأنزيمات Multienzyme Complexes، وفيها يشترك عدد من الانزيمات في سلسلةمتواصلة من التفاعلات لتحول مادة واحدة (أو عدة موادإلى نواتجهاوهنا أيضاً نرى أن مجموعةالانزيمات في المعقد مترابطة مع بعضها بشكل قوي بحيث أن جميع المحاولات التي تبذل لفصلها عنبعضها كانت تؤدي دائماً إلى فقدان المعقد لنشاطه الحيوي.

وفيما يلي سنلقي نظرة سريعة ومختصرة على كل من تلك المجموعات الثلاث.

 

أالأنزيمات الوحيدة Monomeric Enzymes

تضم هذه المجموعة عدداً نسبياً من الانزيمات، تشترك جميعها في تفاعلات التحليل المائي Hydrolytic Reactions. ويتراوح وزنها الجزيئي من 13000 إلى 35000 كما يظهر من الجدول التالي:

 

الانزيم

الوزن الجزيئي

عدد الأحماض الأمينية

Lysozyme (بياض البيض)

14600

129

Ribonuclease

13700

124

Lapain

23000

203

Trypsin

23800

223

Carboxypeptidase A

34600

307

 

بعض الأنزيمات المؤلفة من تحت وحدة واحدة (Monomeric)

 

ويلاحظ أن مثل هذه الانزيمات لا يمكن تحليلها إلى تحت وحدات أصغروأن عدداً من هذه البروتينات انماهي انزيمات محللة للبروتينات Proteases نشطة جداً ونتيجة بذلك فإنه إذا ما جرى تصنيعها حيوياً علىالصورة الفعالة ذلك قد يحدث ضرراً بالغاً للخلية، ولهذا السبب فإنها تصنع حيوياً (بواسطة النظام الخاصبصنع البروتينات الذي سيرد في حينهعلى صورة غير نشطة تسمى عادة مولد الانزيم Zymogen، ومنثم يجري نقلها خارج الخلايا إلى الجهاز الهضمي حيث تتحول بسرعة إلى الصورة النشطة أي الانزيمالفعالويبين الجدول التالي عدداً من مولدات الانزيمات التي تصنع في الخلايا ثم طريقة تحويلها إلىالصورة النشطة.

 

مولد الانزيم

Zymogen

عامل التنشيط

الانزيم الفعال

الجزء المعيق للنشاط

Pepsinogen

+ H

 

Pepsin

Pepsin

أجزاء متفرقة Fragments

Trypsinogen

Enterokinase

 

Trypsin

Trypsin

ببتيد سداسي

Chymotry psinogen A

Trypsin

 

+Chemotrypsin

- Chemotrypsin

متبقي أحماض أمينية مختلفة

Procarboxypeptidase A

Trypsin

 

Carboxypeptidase A

أجزاء متفرقة

Prolastase

Trypsin

 

Elastase

أجزاء متفرقة

 

وقد تبين أن المركز الفعال Active Site في بعض الأنزيمات المحللة للبروتينات (وهي تريبسين،كيموتريبسين والاستازهو متبقي حمض السيرين ولذلك تسمى Serine proteases. وقد عرف هذا الأمر– جزيئاً – من الاستنتاج المبني على ملاحظة أن الغاز السام جداً والمسمى غاز الأعصاب Nerve gas (وهو عبارة عن داي ايسو بروبيل فلوروفوسفاتيتفاعل بشكل محدد وبمنتهى الدقة مع الوظيفةالكحولية في متبقي السيرين.

بالأنزيمات المركبة Oligomeric Enzymes

وهذه المجموعة من الانزيمات تشمل بروتينات يتراوح وزنها الجزيئي من 35000 إلى عدة ملايين وتتألفمن عدد من تحت الوحدات (كل تحت وحدة عبارة عن سلسلة ببتيد عديد ذات شكل فراغي خاصمتجمعةومرتبطة مع بعضها بشكل فريد عجيب بحيث تؤلف – بتجميعها – الانزيم الفعال حيوياًولا بد أن نوضحهنا ثلاثة تعابير تستعمل في وصف هذه المجموعة من الانزيمات وهي:

 

1- تحت الوحدة Subunit وهي سلسلة الببتيد العديد الواحدة في الانزيم الكامل الفعال حيوياً، وتكونعادة غير مرتبطة (بروابط تشاركية عبر مجموعة الاميدإلى الوحدات الببتيدية الأخرى وبذلك يمكنفصلها عن تحت الوحدات الأخرى.

2- Protomer وهو الذي يحوي على نفس تحت الوحدة متكررة في البروتين الكاملوقد يوجد عدد كبيرمن تحت الوحدات المتشابهة تماماً.

3- Oligomer وهو البروتين الذي يضم تحت وحدات متشابهة أو مختلفة (Protomers) لتشكل الجزيءالانزيمي الكامل وهو الفعال حيوياً.

 

الساعات المكتبية

الساعات المكتبية 7 ساعات

من الساعه 8 صباحا 

حتى 2 ظهرا .

أرقام الاتصال

أرقام الاتصال:

      

 0164043878

 

   [email protected]

استبيان

استبيان للطالبات لعام 1435_1436

استبيان لمعرفة مدى المامك باساليب واجراءت الامن والسلامه فالمختبرات الكيميائية::


استبيان الامن والسلامه في المعامل

شاركينا وادعمينا برأيك بامانه ومصداقيه لنصل معا لتحقيق اهدافنا....



اخبار


أعلان هام

اعلان هام


على جميع طالبات قسم الكيمياء الراغبات في الفصل الصيفي للعام الدراسي 1435-1436هـ التوجه لتسجيل أسماؤهن لدى مشرفة القسم .




على جميع طالبات قسم الكيمياء مراجعة جدول الأختبارات النهائية للفصل الدراسى الأول للعام الجامعي 1435/1436هـ مع ابداء الملاحظات في أسرع وقت ممكن .




دورات الجوده


مواقع مهمه

موقع الرسمي لجامعة المجمعه:



وزارة التعليم العالي :


موقع بيوتات الكيمياء التعليميه:


موقع كيمياء ×كيمياء:


موقع كيمياء الأطفال:



صحيفة تواصل

صحيفة تواصل

الملف الصحفي لجامعة المجمعه

الملف الصحفي

مواقع التواصل لجامعة المجمعة

تويتر لجامعة المجمعه


جامعة المجمعه


 فيس بوك لجامعة المجمعه جامعة المجمعه

الدرر البهية في التحاليل الكيميائية

كل ما يخص الكيمياء التحليلة 

كل ما يخص الكيمياء التحليله فتالغة العربية

....

.youtubeChemistryZulfi

موسوعة الجدول الدوري

موسوعه شامله للجدول الدوري

ممثلون من الذرات في أصغر فيلم متحرك

كيمياء النعناع البري

صورة الهيموغلوبين

مجلة نيتشر – العدد الرابع والعشرون

سيرة حياة ـ جابر بن حيان ـ أبو الكيمياء

حمض النيتريك يلتهم عملة نحاسيه

(الوان الفرح) تفاعل الماء مع هيدروكسيد الكالسيوم

(ثورة غضب)السكر مع حمض الكبرتيك

10 عادات للشخصية الناجحة

1-  السعي للتميز.
2- تحديد الأهداف. 
3- ترتيب الأولويات.
4-  التخطيط.
ا5-  التركيز.
6-  إدارة الوقت.
7-  جهاد النفس.
8-  البراعة الإتصالية.
9-  التفكير الإيجابي.
10-  التوازن.

شمعة البرتقال

s

روابط الذرات




متراكبات









للجزيئات رقيق الكلمات


و لهذه الجزيئات رقيق الكلمات :

صغـيرٌ ثنـائي في ذرّاته
مـوهـوبٌ متعـدد في صفـاتهِ
لا يعـرف للـراحةِ من سبيـل
دءوبٌ متنقـلٌ في ترحـالهِ
أكـاد أضيع خطـاه التي
أجـدها من حـولي بنسمـاتهِ

غرائب علمية

طلاء المعادن

موقع تعلم الكيمياء

معلومه كيميائيه


  • الشاردة: (من الإغريقية “شرَد to go”) هي ذرة أو جزيئة فقدت أو كسبت إلكترون أو أكثر وبذلك أصبحت مشحونة إيجاباً أو سلباً على التتالي، فمثلاً معدِن الألمنيوم يتحول بفقده لثلاثة إلكترونات إلى شرجبة الألمنيوم Al3+ كشرجبة أحادية الذرة، على حين أن لا معدِن الكبريت يشكل شرسبات أُكسوكبريتية مثل شرسبة الكبريتات SO42– كشرسبة متعددة الذرات.

الطالب الكيميائي

لابد أن يهيئ نفسه تماما لإستقبال المعلومات الكيميائيه بوضوح وتركيز
ودقه عاليه في الفهم

حيث ان ظروف الطالب الكيميائي لاتسمح له بغير ذلك نظرا لتعدد المناهج
الكيميائيه إضافه إلى كثرة العناصر الكيميائيه


ويجب على الطالب الكيميائي أن يميز مابين العناصر الكيميائيه من حيث
خواصها المتعدده وأعدادها الذريه والكتليه
وكما نعلم حفظ الجدول الدوري يقلل من مشاكل قلة فهل الطالب الكيميائي

إحصائية الموقع

عدد الصفحات: 635

البحوث والمحاضرات: 66

الزيارات: 39491